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=== Tecnologías proteómicas de alto rendimiento === La proteómica ha ido ganando impulso durante la última década con la evolución de varios enfoques. Pocos son nuevos y otros se basan en métodos tradicionales. Los métodos basados en espectrometría de masas y las micromatrices son las tecnologías más comunes para el estudio de proteínas a gran escala.
Fuentes: es.wikipedia.org
==== Espectrometría de masas y perfiles de proteínas ==== Artículo principal: espectrometría de masas Hay dos métodos basados en espectrometría de masas que se utilizan actualmente para la elaboración de perfiles de proteínas. El método más establecido y extendido utiliza electroforesis bidimensional de alta resolución para separar proteínas de diferentes muestras en paralelo, seguido de la selección y tinción de proteínas expresadas diferencialmente para ser identificadas por espectrometría de masas. A pesar de los avances en 2-DE y su madurez, también tiene sus límites. La preocupación central es la incapacidad de resolver todas las proteínas dentro de una muestra, dado su rango dramático en el nivel de expresión y propiedades diferentes. El segundo enfoque cuantitativo utiliza etiquetas de isótopos estables para marcar diferencialmente proteínas de dos mezclas complejas diferentes. Aquí, las proteínas dentro de una mezcla compleja primero se marcan isotópicamente y luego se digieren para producir péptidos marcados. A continuación, se combinan las mezclas marcadas, se separan los péptidos mediante cromatografía líquida multidimensional y se analizan mediante espectrometría de masas en tándem. Los reactivos de etiqueta de afinidad codificada por isótopos (ICAT) son las etiquetas de isótopos más utilizadas. En este método, los residuos de cisteína de las proteínas se unen covalentemente al reactivo ICAT, reduciendo así la complejidad de las mezclas omitiendo los residuos que no son de cisteína.
Fuentes: es.wikipedia.org
La proteómica cuantitativa que utiliza el marcado isotópico estable es una herramienta cada vez más útil en el desarrollo moderno. En primer lugar, se han utilizado reacciones químicas para introducir etiquetas en sitios o proteínas específicos con el fin de sondear funcionalidades proteicas específicas. El aislamiento de péptidos fosforilados se ha logrado utilizando marcaje isotópico y químicos selectivos para capturar la fracción de proteína entre la mezcla compleja. En segundo lugar, se utilizó la tecnología ICAT para diferenciar entre complejos macromoleculares parcialmente purificados o purificados, como el complejo de preiniciación de ARN polimerasa II y las proteínas complejadas con el factor de transcripción de levadura. En tercer lugar, el etiquetado ICAT se combinó recientemente con el aislamiento de cromatina para identificar y cuantificar las proteínas asociadas a la cromatina. Finalmente, los reactivos ICAT son útiles para el perfil proteómico de orgánulos celulares y fracciones celulares específicas. Otro enfoque cuantitativo es el enfoque de etiqueta precisa de masa y tiempo (AMT) desarrollado por Richard D. Smith y sus compañeros de trabajo en Pacific Northwest National La.
Fuentes: es.wikipedia.org
==== Chips de proteína ==== Equilibrar el uso de espectrometría de masas en proteómica y en medicina es el uso de micromatrices de proteínas. El objetivo de las micromatrices de proteínas es imprimir miles de características de detección de proteínas muestras biológicas. Las matrices de anticuerpos son un ejemplo en el que se disponen una serie de anticuerpos diferentes para detectar sus respectivos antígenos a partir de una muestra de sangre humana. Otro enfoque es la formación de múltiples tipos de proteínas para el estudio de propiedades como las interacciones proteína-ADN, proteína-proteína y proteína-ligando. Idealmente, las matrices proteómicas funcionales contendrían el complemento completo de las proteínas de un organismo dado. La primera versión de tales matrices consistió en 5000 proteínas purificadas de levadura depositadas en portaobjetos microscópicos de vidrio. A pesar del éxito del primer chip, la implementación de matrices de proteínas supuso un desafío mayor. Las proteínas son intrínsecamente mucho más difíciles de trabajar que el ADN. Tienen un amplio rango dinámico, son menos estables que el ADN y su estructura es difícil de conservar en portaobjetos de vidrio, aunque son esenciales para la mayoría de los ensayos. La tecnología ICAT global tiene ventajas sorprendentes sobre las tecnologías de chips de proteínas.
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No todos los mecanismos están demostrados y un estudio aislado no es evidencia global. Esta página señala las preguntas abiertas en lugar de darlas por resueltas.%!(EXTRA string=Sr9009)